ENZIMAS

Clase 1: Estructura y Acción Catalítica

Bioquímica General | Nivel: Intermedio

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INTRODUCCIÓN

Estructura de la Clase

📋 Duración Total: 2 horas

Esta clase se enfoca en comprender cómo funcionan las enzimas a nivel molecular.

⏰ Momento 1

60 minutos

Explicación detallada del profesor sobre energía de activación, estructura enzimática y mecanismo catalítico.

🔍 Momento 2

30 minutos

Actividad de investigación y síntesis sobre tipos de enzimas y ejemplos específicos.

💬 Momento 3

30 minutos

Presentación de hallazgos y discusión grupal.

Objetivos de Aprendizaje

✅ Al finalizar, podrás:
  • Explicar el concepto de energía de activación y estado de transición
  • Describir la estructura de las enzimas (apoenzima, holoenzima, cofactores)
  • Comprender el mecanismo de acción enzimática
  • Distinguir entre los modelos llave-cerradura y ajuste inducido
  • Analizar la especificidad enzimática y su importancia biológica
FUNDAMENTOS

¿Qué es una Reacción Química?

🔬 Analogía Inicial

Imagina que despiertas un día con muchas cosas divertidas planeadas. A pesar de lo excitante del día, necesitas reunir un poco de energía extra para levantarte de la cama. Hay una pequeña barrera que debes superar para empezar.

Las reacciones químicas funcionan de manera similar. Para que ocurran, los reactivos deben superar una "barrera energética".

Componentes de una Reacción

Reactivos

Moléculas iniciales que participan en la reacción química.

A + B

Productos

Moléculas resultantes después de la reacción.

→ C + D

⚡ Para que ocurra la reacción:

1. Deben romperse algunos o todos los enlaces de los reactivos
2. Deben formarse nuevos enlaces en los productos
3. Se requiere energía para iniciar este proceso

ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

Concepto y Estado de Transición

📌 Definición: Energía de Activación (EA)

Es la cantidad mínima de energía que se debe agregar a los reactivos para que alcancen el estado de transición y la reacción pueda proceder.

Estado de Transición

🔬 ¿Qué es?

Es un estado inestable de alta energía por el que deben pasar las moléculas durante una reacción química. En este estado:
• Los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos
• Los nuevos enlaces aún no se han formado completamente
• La molécula está "retorcida" o deformada
• Es muy breve (las moléculas no permanecen ahí mucho tiempo)

Perfil Energético de una Reacción
REACTIVOS
ESTADO DE TRANSICIÓN
PRODUCTOS
↑
EA
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

Propiedades Importantes

⚠️ EA SIEMPRE es positiva

Independientemente de si la reacción es:

  • Exergónica (libera energía, ∆G negativo)
  • Endergónica (absorbe energía, ∆G positivo)

El estado de transición siempre está en un nivel de energía más alto que reactivos y productos.

Fuente de Energía de Activación

🔥 Normalmente: CALOR

Las moléculas de reactivo absorben energía térmica de su entorno. Esto:
• Acelera el movimiento molecular
• Incrementa la frecuencia y fuerza de colisiones
• Agita los átomos y enlaces dentro de las moléculas
• Aumenta la probabilidad de que los enlaces se rompan

Sin suficiente energía

Las moléculas rebotan sin reaccionar. La reacción no procede.

Con energía suficiente

Las moléculas alcanzan el estado de transición y la reacción continúa.

ENERGÍA Y VELOCIDAD

Relación con la Velocidad de Reacción

🔑 Relación Fundamental

MAYOR EA = REACCIÓN MÁS LENTA

📊 ¿Por qué?

Las moléculas solo pueden completar la reacción una vez que han alcanzado la cima de la barrera energética. Mientras más alta es la barrera, menos moléculas tendrán energía suficiente para superarla en un momento dado.

Ejemplo: Combustión del Propano

❌ Sin chispa (T ambiente)

• EA muy alta
• Velocidad de reacción = 0
• No hay combustión espontánea
• ¡Buena noticia! (seguridad)

✓ Con chispa (energía inicial)

• Algunas moléculas superan EA
• Reacción libera energía
• Ayuda a más moléculas
• Reacción en cadena

🧬 Problema Biológico

La mayoría de reacciones celulares tienen EA demasiado alta para ocurrir a temperatura corporal. No podemos prender chispas dentro de las células sin dañarlas.

Solución: CATÁLISIS

CATÁLISIS

Catalizadores y Enzimas

📌 Catálisis

Proceso de acelerar una reacción mediante la disminución de su energía de activación.

🧪 Catalizador

Factor que se añade para bajar la EA sin consumirse en la reacción.

Efecto del Catalizador
Sin catalizador (EA alta) Con catalizador (EA baja)
🔬 Catalizadores Biológicos = ENZIMAS

Son moléculas (generalmente proteínas) que catalizan reacciones bioquímicas en los organismos vivos.

⚡ Importante

Los catalizadores NO cambian el ∆G de la reacción. Solo cambian la velocidad a la que se alcanza el equilibrio, no el equilibrio en sí.

ENZIMAS

Concepto y Características

🧬 Definición

Las enzimas son catalizadores biológicos (principalmente proteínas) que aceleran reacciones químicas específicas en los seres vivos.

Características Fundamentales

✓ Aumentan velocidad

Disminuyen EA hasta 370,000 veces (ej: catalasa)

✓ No se consumen

Se recuperan intactas al final. Se necesitan en cantidades mínimas

✓ Alta especificidad

Cada enzima actúa sobre sustratos específicos

✓ Regulables

Su actividad se puede modular según necesidades celulares

Propiedades Adicionales

• Solubles en agua y difusibles en líquidos orgánicos
• Gran actividad catalítica (transforman sustratos de masa molecular mucho mayor)
• Sensibles a temperatura, pH, radiaciones (como todas las proteínas)
• Permiten reacciones a temperatura corporal (~37°C en humanos)

ESTRUCTURA ENZIMÁTICA

Naturaleza Proteica

🔬 Composición

Las enzimas son proteínas globulares formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Dos Tipos Principales

Enzimas Simples

Solo proteína

Formadas únicamente por cadenas polipeptídicas. La actividad catalítica proviene solo de los aminoácidos del centro activo.

Ejemplo: Ribonucleasa, lisozima

Enzimas Conjugadas

Proteína + Componente no proteico

Requieren un componente adicional para su actividad. Se llaman HOLOENZIMAS.

Ejemplo: Catalasa, ADN polimerasa

⚠️ Excepción: Ribozimas

Algunas moléculas de ARN también tienen actividad catalítica. Se llaman ribozimas y demuestran que no todas las enzimas son proteínas.

ESTRUCTURA ENZIMÁTICA

Holoenzima: Componentes

APOENZIMA
+
COFACTOR
=
HOLOENZIMA

Enzima funcionalmente activa

APOENZIMA

Parte proteica

  • Cadena(s) polipeptídica(s)
  • Determina la especificidad
  • Contiene el sitio de unión
  • Inactiva sin el cofactor

COFACTOR

Parte no proteica

  • Necesario para actividad
  • Puede ser inorgánico u orgánico
  • Se une reversiblemente
  • Participa en catálisis

Tipos de Cofactores

1. Cationes Metálicos

Iones inorgánicos

• Fe2+, Fe3+
• Mg2+, Ca2+
• Zn2+, Cu2+
• Mn2+

2. Coenzimas

Moléculas orgánicas complejas

• NAD+, NADP+
• FAD, FMN
• Coenzima A (CoA)
• ATP

Muchas derivan de vitaminas

ESTRUCTURA ENZIMÁTICA

Grupo Prostético

📌 Definición: Grupo Prostético

Cuando el cofactor (ión metálico o coenzima) está unido covalentemente y de forma permanente a la apoenzima.

Cofactor "Normal"

  • Unión reversible
  • Puede separarse fácilmente
  • Se une/libera en cada ciclo

Grupo Prostético

  • Unión covalente
  • Fuertemente asociado
  • Permanece unido

Ejemplos de Grupos Prostéticos

Grupo HEMO: En hemoglobina, mioglobina, citocromos (contiene Fe2+)
Biotina: En carboxilasas
Piridoxal fosfato: En transaminasas
Flavina (FAD/FMN): En deshidrogenasas

💡 Importancia de las Vitaminas

Muchas vitaminas actúan como coenzimas o son precursoras de coenzimas:

  • Vitamina B3 (niacina) → NAD+, NADP+
  • Vitamina B2 (riboflavina) → FAD, FMN
  • Vitamina B1 (tiamina) → TPP (pirofosfato de tiamina)
  • Vitamina B5 (ácido pantoténico) → Coenzima A
CENTRO ACTIVO

Sitio Catalítico

🎯 Centro Activo (Sitio Activo)

Región específica de la enzima donde se une el sustrato y ocurre la catálisis.

🔬 Características

• Es una pequeña porción de la enzima (hendidura o cavidad)
• Formado por aminoácidos específicos (no todos los aa participan)
• Tiene una estructura tridimensional única
• Es complementario al sustrato
• Puede modificarse ligeramente al unirse al sustrato

Tipos de Aminoácidos en el Centro Activo

1. Estructurales

Mantienen la forma 3D del centro activo

2. De Fijación

Facilitan la unión enzima-sustrato

3. Catalíticos

Realizan la transformación del sustrato

💡 Propiedades del Centro Activo

El tamaño, forma y comportamiento químico del sitio activo dependen de:
• Aminoácidos que lo conforman (grandes/pequeños, ácidos/básicos, hidrofílicos/hidrofóbicos)
• Posición tridimensional de estos aminoácidos

ESPECIFICIDAD

Especificidad Enzimática

🔑 Concepto

Las enzimas son altamente específicas: cada enzima reconoce y actúa sobre sustratos particulares.

Tipos de Especificidad

Especificidad de Sustrato

Capacidad de diferenciar entre sustratos similares

• Absoluta: Solo un sustrato específico (ej: ureasa → solo urea)

• De grupo: Varios sustratos con características comunes (ej: α-glucosidasa → enlaces α-glucosídicos)

Especificidad de Acción

Tipo específico de transformación que cataliza

Una enzima solo cataliza un tipo de reacción química, aunque pueda actuar sobre varios sustratos relacionados.

🧬 Ejemplo: Especificidad Estereoquímica

Muchas enzimas distinguen entre isómeros D y L de una misma molécula:

  • L-aminoácido oxidasa → solo actúa sobre L-aminoácidos
  • D-aminoácido oxidasa → solo actúa sobre D-aminoácidos
💡 Base Molecular

La especificidad se debe a la complementariedad tridimensional entre el centro activo y el sustrato.

MECANISMO

Mecanismo de Acción Enzimática

Tres Etapas Fundamentales

Ciclo Catalítico
E
+
S
⇄
ES
→
E
+
P

Etapa 1: Unión

E + S ⇄ ES

• Sustrato se une al centro activo
• Interacciones débiles (H, electrostáticas, hidrofóbicas)
• Reversible (más lenta)

Etapa 2: Catálisis

ES → EP

• Transformación del sustrato
• Cofactor participa
• Enlaces se rompen/forman
• Muy rápida

Etapa 3: Liberación

EP → E + P

• Producto se libera
• Enzima queda libre
• Lista para nuevo ciclo
• Irreversible

♻️ Ciclo Continuo

La enzima puede realizar este ciclo miles o millones de veces sin agotarse. Una sola molécula de enzima puede procesar muchas moléculas de sustrato.

MODELOS

Modelo Llave-Cerradura

🔐 Modelo de Emil Fischer (1890)

El centro activo de la enzima tiene una forma complementaria rígida al sustrato, como una llave encaja en su cerradura.

Analogía Llave-Cerradura

🔑 LLAVE (sustrato) + 🔒 CERRADURA (centro activo)

Solo la llave correcta abre la cerradura

El sustrato tiene una forma exactamente complementaria al centro activo preformado

✓ Aciertos del Modelo

  • Explica la especificidad
  • Concepto de complementariedad
  • Base para entender unión E-S

✗ Limitaciones

  • Centro activo NO es rígido
  • Se observan cambios conformacionales
  • Modelo demasiado simple
📖 Valor Histórico

Aunque simplificado, fue un avance crucial en la comprensión de la especificidad enzimática.

MODELOS

Modelo de Ajuste Inducido

🧬 Modelo de Daniel Koshland (1958)

El centro activo NO es rígido. La unión del sustrato induce cambios conformacionales en la enzima que optimizan el ajuste.

Ajuste Inducido (Induced Fit)

🖐️ MANO (sustrato) + 🧤 GUANTE (centro activo)

Antes
Centro activo
FLEXIBLE
→
Después
Se adapta al
SUSTRATO

El guante se adapta mejor cuando la mano se introduce

🔬 Consecuencias del Ajuste Inducido

• El centro activo cambia su forma ligeramente
• Ajuste más preciso enzima-sustrato
• Moléculas de sustrato quedan distorsionadas
• Enlaces del sustrato se debilitan
• Facilita alcanzar el estado de transición
• Aumenta eficiencia catalítica

MECANISMO CATALÍTICO

¿Cómo Reducen la EA?

💡 Pregunta Central

¿Qué hace realmente la enzima con el sustrato para disminuir la energía de activación?

Mecanismos Principales

1. Aproximación y Orientación

Acercan dos sustratos con la orientación correcta para que reaccionen.

Aumenta probabilidad de colisiones efectivas

2. Ambiente Favorable

Crean un microambiente propicio para la reacción (ácido, básico, no polar).

Estabiliza estados intermedios

3. Distorsión del Sustrato

Pliegan/tuercen la molécula de sustrato para facilitar ruptura de enlaces.

Ayuda a alcanzar estado de transición

4. Catálisis Covalente

Aminoácidos del sitio activo forman enlaces covalentes temporales con el sustrato.

Intermediario enzima-sustrato

🔑 Palabra Clave: TEMPORALMENTE

En todos los casos, la enzima vuelve a su estado original al final de la reacción. No se altera permanentemente.

ACTIVIDAD

Momento 2: Investigación y Síntesis

🔍 Actividad de Síntesis
⏰ DURACIÓN: 30 MINUTOS
📋 Instrucciones

Trabajen en equipos de 3-4 personas. Investigarán ejemplos específicos de enzimas y sintetizarán la información en un cuadro comparativo.

🎯 Objetivo

Aplicar los conceptos aprendidos analizando enzimas reales y sus características estructurales y funcionales.

ACTIVIDAD

Tarea de Investigación

Parte 1: Investigación (20 min)

Cada equipo investigará 3 enzimas diferentes de la siguiente lista:

  • Catalasa (descompone H₂O₂)
  • Amilasa salival (degrada almidón)
  • Pepsina (proteasa gástrica)
  • Lactasa (hidroliza lactosa)
  • ADN polimerasa (sintetiza ADN)
  • Citocromo oxidasa (cadena respiratoria)

Para cada enzima, determinen:

1. ¿Es enzima simple o holoenzima? Si es holoenzima, ¿qué cofactor/coenzima requiere?
2. ¿Qué sustrato(s) específico(s) reconoce?
3. ¿Qué reacción cataliza?
4. ¿Dónde actúa en el organismo?
5. pH óptimo aproximado
6. Importancia biológica o médica

Parte 2: Síntesis (10 min)

Creen un cuadro comparativo con toda la información recopilada.

ACTIVIDAD

Recursos y Formato

📚 Recursos Sugeridos

Khan Academy

Enzimas y sitio activo

WikiBiología

Fundamentos enzimas

FlorandAlucía

Enzimas completo

SocLalLuna

Función catalítica

📊 Formato del Cuadro

Pueden hacerlo en papel, digitalmente, o usar herramientas como Excel, Google Sheets, o incluso hacerlo a mano de forma ordenada y clara.

Columnas sugeridas:

Enzima | Tipo (simple/holoenzima) | Cofactor | Sustrato | Reacción | Ubicación | pH óptimo | Importancia

PRESENTACIÓN

Momento 3: Compartir Hallazgos

💬 Presentación de Cuadros Comparativos
⏰ DURACIÓN: 30 MINUTOS
🎯 Dinámica

Cada equipo presentará su cuadro comparativo destacando los hallazgos más interesantes.

Tiempo por Equipo

  • 5 minutos: Presentación
  • 2 minutos: Preguntas

Qué Presentar

  • Cuadro completo
  • 1-2 datos sorprendentes
  • 1 aplicación médica relevante

Criterios de Evaluación

✓ Completitud: Información completa para las 3 enzimas
✓ Precisión: Datos correctos y verificables
✓ Claridad: Cuadro organizado y legible
✓ Profundidad: Información más allá de lo básico
✓ Comunicación: Explicación clara de hallazgos

CIERRE CLASE 1

Resumen y Próxima Clase

✅ Lo Aprendido Hoy
  • Energía de activación: barrera energética que deben superar los reactivos
  • Estado de transición: estado inestable de alta energía
  • Catálisis: reducción de EA para acelerar reacciones
  • Enzimas: catalizadores biológicos (proteínas globulares)
  • Estructura: apoenzima + cofactor = holoenzima
  • Centro activo: sitio de unión y catálisis
  • Especificidad: cada enzima reconoce sustratos específicos
  • Modelos: llave-cerradura vs ajuste inducido
🔜 Próxima Clase (Clase 2)

Profundizaremos en:

  • Nomenclatura y Clasificación EC (6 clases de enzimas)
  • Cinética enzimática: Michaelis-Menten, KM
  • Regulación enzimática: pH, temperatura, inhibidores
  • Alosterismo y retroalimentación

¡Gracias!

Nos vemos en la Clase 2

Bioquímica General

¡Excelente investigación! 🧪

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